리보솜

Ribosome

세포 소기관의 일종으로 막이 없다. 대표적인 리보자임(Ribozyme)이다. 학자들에 따라서는 세포소기관이 아니라고 보는 경우도 있다. 즉 DNA처럼 세포 고유기관(막없는 세포소기관)으로 본다는 것이다. 이러한 입장으로 본다면 원핵세포는 (막있는 막성) 세포소기관은 없다.

세포질 속에 자유롭게 존재하는, 일반적인 단백질을 합성하는 자유 리보솜(free-ribosome)과 거친면 소포체(endoplasmic reticulum, ER) 표면에 붙어서 막단백질이나 분비단백질을 등을 합성하는 ER-리보솜으로 나뉜다. 둘이 완전히 구분되는 것은 아니며, ER에서 막단백질을 합성하던 리보솜이 단백질 합성을 완료하고 리사이클되는 과정 중에 거친면 소포체의 표면에서 떨어져 나가서 다른 단백질을 합성하는 자유 리보솜으로 전환하거나, 세포질 속에서 자유 단백질을 합성하던 리보솜이 막단백질의 mRNA를 붙잡아서 그 신호에 따라 거친면 소포체로 흘러들어가는 경우도 있다. 세포 내에 수만 개에서 수백만 개가 존재하며, 일부 동물 세포의 경우 최대 1천만 개에 가까이 존재하는 경우도 있다고 한다.

리보솜은 핵(nucleus)과 함께 원핵세포 및 진핵세포의 모든 세포(cell)에서 보여지는 원시 세포기관이라고 할 수 있다. 이러한 막없는 세포소기관으로는 리보솜외에 잘 알려진 핵산(DNA)이 있으며 미토콘드리아나 엽록체처럼 원핵세포의 특수한 경우로 여겨지는 세포 소기관도 있다.

‘S’는 Svedberg의 침강 계수(Svedberg unit: 1S=10^-13초)를 의미하며 진핵생물을 기준으로는 28S, 5.8S, 5S(대단위체 전구체 3개) 및 18S(소단위체 전구체 1개)의 총 4개의 rRNA 뼈대와 80여 개[1]의 단백질이, 세균의 경우는 23S, 5S, 16S의 3개의 rRNA와 55개의 단백질이 결합한 거대한 효소이며, 두 개의 전구체-소단위체로 나뉘는데, 진핵생물의 경우는 60S와 40S 전구체-소단위체가 모여 80S 구조체를 이루고, 세균의 경우는 50S와 30S가 모여 70S 구조를 형성한다. 진핵생물의 경우 60S 소단위체는 28S+5.8S+5S rRNA로 구성되어 있고, 40S 소단위체는 18S rRNA를 뼈대로 하고 있다.

진핵생물의 경우를 예로 들면 60S와 40S 전구체-소단위체가 모여 80S 복합단위구조체를 이루면 입체적 조밀도에 따른 침강 변화로 60S와 40S의 단순합산값 100s가 아닌 80S의 효율적인 침강계수를 보여준다.

진핵생물의 경우, 핵 속의 인(仁 Nucleolus 또는 핵소체)에서 리보솜이 조립되는데, rRNA를 코딩하는 rDNA들이 전체 염색체 속에 여러 카피가 존재하며, 이들 rDNA들이 1~5개의 지점에서 서로 한데 뭉쳐서 rRNA를 전사하는 RNA Polymerase I 및 여러 리보솜 조립 효소 등이 모인 핵 속의 소기관이 바로 인(Nucleolus)라는 구조물이다. 이 인에서 rRNA가 합성되면 그 rRNA의 주변으로 리보솜 단백질(RPs)들이 차례대로 모여들어서 rRNA의 프레임에 차례대로 조립이 되는데, 마치 건프라를 하나 조립할 때에 니퍼나 사포 같은 것이 필요한 것처럼, rRNA를 적절한 크기로 자르고 추가적인 염기를 교체하는 작업을 하거나, RP들이 제대로 붙도록 유도하는 부가적인 단백질들이 다수 존재한다. 이러한 부품들을 모아서 조립이 완료된 리보솜 대,소단위체들은 인에서 빠져나와 핵막을 거쳐 세포질로 운송되어 단백질 번역 작업에 참여하게 된다.

보통 분당 200개의 단일 아미노산을 펩타이드 결합으로 중합시킬 수 있다. 이 리보솜 실제로 효소 활성(펩타이드 결합을 매개하는 펩티딜 트랜스퍼레이스)을 가진 것은 단백질이 아닌 rRNA 부분이며, 리신과 같은 리보독소들은 rRNA를 공격하여 펩티딜 트랜스퍼레이스 활성을 억제하는 방식의 작용기전을 갖고 있다. 리보솜 단백질들은 mRNA가 정확히 결합하거나 mRNA상에서 리보솜이 이동하는 것을 매개하거나, 다른 조절 단백질이 결합하는 것을 돕는 역할을 한다.

리보솜이 mRNA를 번역할 때는 mRNA에 있는 코돈(codon)을 인식하고, 그 코돈에 해당하는 아미노산을 tRNA로부터 가져와 붙인다. 코돈은 아데닌(A), 유라실(U)[2], 구아닌(G), 사이토신(C)이라는 염기가 '문자'인 리보솜 전용 '언어'인 셈이다.[3] 염기가 네 종류이고 코돈은 염기 세 개로 이루어져 있으며, 중복도 가능하니 4³=64개의 코돈이 나올 수 있다.[4] 하지만 아미노산은 20개밖에 안 되는데, 어떻게 64개의 코돈을 가지고 번역을 하는가 하면, 여러 개의 코돈이 한 아미노산을 지정할 수가 있다. 이 코돈은 종류별로 지정하는 아미노산이나 사용 빈도가 약간 다르다.[5]

1940년대에 전자현미경이 발전하면서 세포 내부의 미세 구조들이 관찰되기 시작했다. 그 때 세포질에 작은 과립들이 무수히 많이 있다는 것이 확인되었고, 처음에는 이 구조들을 단순히 '미세과립' 또는 '세포질 과립'이라고 불렀다. 리보솜은 그 중 하나였다.

1950년대 중반에 방사성 동위원소를 이용한 추적 실험들이 시작되었다. 과학자들은 방사성 동위원소를 포함한 아미노산을 세포에 주입한 후 그 아미노산이 어디서 단백질로 합성되는지 추적해 보았는데 이 과정이 바로 리보솜 주변에서 일어난다는 것이 확인된 것이다. 그래서 리보솜의 '단백질 저장고 가설'이 등장했다. 이는 리보솜이 완성된 단백질들을 일시적으로 보관하는 장소라는 아이디어로, 세포가 갑자기 많은 단백질이 필요할 때를 대비해서 미리 만들어 둔 단백질들을 저장한다고 본 것이다.

또한 리보솜에 RNA가 많이 들어있다는 사실이 알려졌는데 이를 바탕으로 'RNA 가공 센터 가설'도 있었다. 당시에는 RNA 의 기능에 대한 이해가 부족했기 때문에 리보솜이 핵에서 만들어진 RNA를 세포질에서 사용 가능한 형태로 변환시키는 장소라고 생각한 과학자들도 있었다. 마치 공장에서 원료를 가공해서 완제품을 만드는 것처럼, RNA를 변형시키는 역할을 한다고 본 것이다.

'효소 집합체 가설'도 있었는데 리보솜이 여러 가지 효소들이 모여 있는 복합체라는 생각이다. 각각의 효소가 서로 다른 대사 과정을 담당하고 이들이 모여서 세포의 화학 반응을 조율한다는 의미이다.

이 때 프랜시스 크릭(Francis H.C. Crick)이 새로운 아이디어를 제안했다. 리보솜이 단순히 저장고나 가공 센터가 아니라 유전 정보를 읽어서 단백질로 번역하는 '기계'라는 것이다. 그의 생각에 따르면 DNA에 저장된 정보가 RNA로 복사되어 오는데, 리보솜이 그 정보를 읽어서 해당하는 단백질을 조립해 내는 것이다. 이는 단순한 저장이나 가공을 넘어서 능동적인 정보 처리 과정인 셈이다.

1958년에 매튜 메젤슨(Matthew Meselson)과 프랭클린 스탈(Franklin Stahl)은 유명한 '메젤슨-스탈 실험'을 통해 DNA 복제가 반보존적으로 일어난다는 것을 증명했고, 동시에 단백질 합성 과정에서 RNA의 역할도 밝혀냈다. 이들은 질소 동위원소를 이용해서 새로 만들어진 RNA와 기존의 RNA를 구별할 수 있었고, 그 결과 단백질 합성이 활발할 때 새로운 RNA가 리보솜으로 이동해 온다는 것을 발견했다. 이는 리보솜이 단순한 저장고가 아니라 외부에서 오는 정보를 처리하는 기계라는 크릭의 예측과 정확히 일치했다.

또한 1961년에 메젤슨과 스탈은 시드니 브레너(Sydney Brenner)와 함께 박테리오파지를 이용해서 'mRNA'의 존재도 입증해냈다. 파지가 세균을 감염시키면 기존 세균의 단백질 합성이 중단되고 바이러스의 단백질 합성이 시작된다. 만약 리보솜이 단순한 저장고라면 이런 급격한 변화가 불가능할 것이다. 하지만 리보솜이 외부 정보를 읽는 기계라면 새로운 정보가 들어오면 즉시 다른 단백질을 만드는데 아무런 문제가 되지 않는다. 이들은 실제로 파지 감염 후 새로운 종류의 RNA가 나타나고, 이 RNA가 리보솜과 결합해서 바이러스 단백질을 만든다는 것을 보여주었다. 이 RNA가 바로 mRNA였고, 크릭이 예측한 '정보 전달자'의 역할을 정확히 수행하고 있었다.[6]

같은 해에 크릭의 유전 부호 가설을 마셜 워런 니런버그(Marshall Warren Nirenberg)가 실험적으로 입증해냈다. 니런버그는 시험관 내에서 리보솜, 아미노산, 그리고 인공적으로 만든 RNA를 섞어서 단백질 합성을 재현해내는 데 성공했다. 그는 우라실만으로 이루어진 RNA(폴리-U)를 사용했고, 이 RNA를 리보솜과 섞으면 페닐알라닌만으로 이루어진 단백질이 만들어졌다. 이는 UUU 코돈이 페닐알라닌을 지정한다는 것을 의미했고 크릭의 삼중 암호 가설이 옳다는 것을 직접적으로 증명했다. 이후 하 고빈드 코라나(Har Gobind Khorana)는 니런버그의 연구를 더욱 정교하게 발전시켜 화학적으로 합성한 정확한 서열의 RNA를 사용해서 유전 암호의 세부사항들을 밝혀냈다. 예를 들어 UCUCUC... 같은 반복 서열을 가진 RNA를 만들어서 리보솜과 반응시켰고, 그 결과 세린과 류신이 교대로 배열된 단백질이 생성되었다. 이는 UCU가 세린을, CUC가 류신을 지정한다는 것을 의미한다. 이들은 결국 64개의 가능한 코돈 조합이 각각 어떤 아미노산을 지정하는지 모두 밝혀냈으며, 크릭이 이론적으로 예측한 유전 암호표를 실험적으로 완성해 냈다.

이후 리보솜의 구조를 밝히려는 노력들이 이어졌으며 제임스 레이크(James Lake), 요아힘 프랑크(Joachim Frank), 아다 요나스(Ada Yonath), 토마스 스타이츠(Thomas Steitz), 벤카트라만 라마크리시난(Venkatraman Ramakrishnan) 등의 연구를 통해 리보솜의 3차원 구조가 밝혀졌다. 그 결과 '단백질 합성 기계'가 실제로 어떻게 작동하는지를 분자 수준에서 이해할 수 있게 되었다.

'리보좀'으로 종종 발음하는데 정확한 영어 발음은 ［ráibəsòum］이며 한국어 규범표기는 '리보솜'이다.

2022개정 교육과정에서 ‘라이보솜’으로 명칭이 수정되었다. 수정된 명칭은 2025학년도 입학생부터 적용된다.

트리코테신(Trichothecene)이 세포 내의 리보솜과 결합해 단백질 합성을 방해하는 맹독이다. 붉은사슴뿔버섯이 이 독을 가지고 있고, 화학무기로도 사용된 적이 있다.